PROTEÍNA BORRELIA BURGDORFERI SENSU STRICTO (B31) CRASP-1

Proteína CRASP-1 de Borrelia burgdorferi recombinante, fundida a uma marca MBP e produzida em E. coli (>90% de pureza).

DETALHES DO PRODUTO – BORRELIA BURGDORFERI SENSU STRICTO (B31) PROTEÍNA CRASP-1

• Proteína CRASP-1 de Borrelia burgdorferi recombinante (número de acesso ao NCBI: NP_045741).
• Maior que 90% puro (por SDS-PAGE) em 0,02 M de Fosfato de Potássio, 0,15 M de Cloreto de Sódio, pH 7,2 e 0,01% (p/v)
  de Azida de Sódio.

FUNDO

A Proteína de Superfície Constituinte do Complemento 1 (CRASP-1, CspA) é uma proteína multifuncional de 25,9 kDa, codificada pela espiroqueta B. burgdorferi, que é transportada por carrapatos Ixodes. A cepa B31 é a cepa tipo (ATCC 35210) para este organismo e foi derivada por clonagem dilucional limitada do isolado original do carrapato da doença de Lyme obtido por A. Barbour (Johnson, et al., 1984). O CRASP-1 nativo representa um homodímero com uma dobra de proteína complexa anteriormente desconhecida (Cordes, et al., 2005).

O CRASP-1 e quatro proteínas adicionais de evasão imunológica se ligam a combinações de reguladores plasmáticos humanos, incluindo colágeno I, colágeno III, colágeno IV, fibronectina, laminina, proteína semelhante ao fator H 1 (FHL-1) (resultando na inibição da ativação do complemento em mamíferos) e proteína morfogênica óssea humana 2. Essas interações podem contribuir para a adesão, colonização bacteriana e tropismo de órgãos para promover a disseminação de B. burgdorferi no hospedeiro.

As espécies de Borrelia contêm um grande número de plasmídeos lineares e circulares, alguns dos quais parecem ser repetidos ou contêm fragmentos de outros genes. Essas regiões podem servir como pools de variabilidade para a sobrevivência de Borrelia em seus múltiplos ambientes durante seu ciclo de vida. Múltiplas cópias de sequências análogas aos genes CRASP-1 foram detectadas em plasmídeos de Borrelia. Além disso, a sequência para CRASP-1 contém uma sequência repetida dobrada em uma estrutura de alça de haste estável, típica de genes de RNA (Kraiczy, et al., 2004).

O CRASP-1 também se liga aos componentes C7 e C9 do complemento terminal humano e bloqueia a montagem e inserção por membrana do complexo do complemento terminal (TCC), conforme confirmado por ensaios hemolíticos, inibindo a polimerização de C9. Quando o CRASP-1 foi expresso ectopicamente na superfície de B. garinii sensível ao soro, ele bloqueou a montagem do TCC e induziu resistência sérica nas bactérias transformadas. Ao induzir a resistência sérica e a inibição da via terminal do complemento, B. burgdorferi é capaz de sobreviver no ambiente hostil do plasma humano (Hallström, et al., 2010).

REFERÊNCIAS

• Cordes, F. S. et al., 2005. Uma nova dobra para a proteína de ligação ao fator H BbCRASP-1 de Borrelia burgdorferi. Nat struct mol biol. , Volume 3, pp. 276-7.
• Hallström, T. et al., 2010. • A proteína de superfície 1 de Borrelia burgdorferi que adquire o regulador do complemento liga-se à proteína morfogênica óssea humana 2, a várias proteínas da matriz extracelular e ao plasminogênio. J Infect Dis., 202(3), pp. 490-8.
• Johnson, R.C., et al. 1984. Nov.: agente etiológico da doença de Lyme. Int J Syst Bacteriol, 34, pp. 496–497.
• Kraiczy, P. et al., 2004. A resistência ao complemento de Borrelia burgdorferi se correlaciona com a expressão de BbCRASP-1, uma nova proteína de superfície codificada por plasmídeo linear que interage com o fator H humano e FHL-1 e não está relacionada às proteínas Erp. J Biol Chem., 279(4), pp. 2421-9.