Yellow Fever Virus Envelope Protein, Human Heterodimeric Fc-Tag, 100 ug

A sequência da proteína do envelope do vírus da febre amarela recombinante corresponde aos aminoácidos 287-678 da poliproteína. A porção transmembranar da proteína de tipo selvagem foi substituída por um ligante glicina-serina acoplado a uma cadeia Fc de IgG1 humana que carrega mutações permitindo um dímero Fc monovalente. A segunda cadeia Fc que carrega as mutações complementares não é carregada com antígeno.

A tradução do RNA genômico viral de fita positiva em células infectadas resulta na síntese de um precursor de poliproteína de 3411 aminoácidos, que quando processado proteoliticamente, gera 10 proteínas virais. Estes são (do terminal amino ao terminal carboxi da poliproteína precursora): C; prM / M; E; NS1; NS2A; NS2B; NS3; NS4A; NS4B e NS5. Os três primeiros são proteínas estruturais virais que formam a partícula de vírus junto com a molécula de RNA, ou seja, capsídeo (C, 12-14kDa), membrana (M de 8 kDa, seu precursor prM de 18-22 kDa) e envelope (E, 52–54 kDa). Eles são codificados no primeiro quarto do genoma. O restante do genoma codifica as proteínas não estruturais (NS), numeradas de 1 a 5 (NS1 a NS5) de acordo com a ordem de síntese.

A proteína E é necessária para a ligação ao receptor e fixação viral, fusão, penetração, hemaglutinação, gama de hospedeiros e tropismo celular . Ele também tem um papel importante na resposta antivírus imunológica , induzindo anticorpos neutralizantes e induzindo resposta protetora.

A proteína E nativa forma homodímeros e sofre rearranjo conformacional em um homotrímero fusogênico após entrar nas células por endocitose mediada por receptor . Essa mudança conformacional ocorre no ambiente de pH mais baixo do endossomo, onde a fusão do envelope lipídico viral com a membrana endossômica libera os nucleocapsídeos no citoplasma das células. Cada monômero de proteína E tem uma massa molecular de 50-55 kDa e três domínios distintos: domínio I, II e III. O domínio III é o domínio de ligação ao receptor semelhante à imunoglobulina e é reconhecido por anticorpos neutralizantes de vírus, tornando-o um alvo para ensaios de diagnóstico .