dNTP Set 100mm, Molecular Biology Grade, 4×0.25ml

Produtos relacionados

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  Sinapse Inc

  AGAROSE SINAPSE INC, 100 G

  R$351,45

  BioMax é uma agarose ideal para procedimentos de rotina de separação de fragmentos de DNA e RNA , assim como produtos de PCR, preparação de plasmídeos e para técnicas de análise, clonagem e blotting.

  Características
  – Dissolução fácil e gelificação rápida
  – Ótima translucidez e baixo background permite uma visibilidade nítida das bandas
  – Bandas bem demarcadas e definidas
  – Baixissima afinidade para ligação ao DNA

  Aplicações
  – BioMax possui uma força de gel alta mesmo em baixas concentrações, taxas de uso é de 0.75 a 2%
  – É eficaz in técnicas de blotting e em separação de frações de ácidos nucleicos de 250 bp a 23Kb.

   

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  Sinapse Inc

  Proteinase K (20mg/ml), 1ml

  R$252,00

  Descrição
  Proteinase K pronta pra usar é uma protease endolítica que cliva ligações peptídicas nos lados carboxílicos de aminoácidos alifáticos, aromáticos ou hidrofóbicos.
  A Proteinase K é classificada como uma serina protease. O menor peptídeo a ser hidrolisado por essa enzima é um tetrapeptídeo.

  Aplicações

  • Isolamento de DNA genômico de células e tecidos cultivados;
  • Remoção de DNases e RNases ao isolar DNA e RNA de tecidos celulares;
  • Melhorar a eficiência de clonagem de produtos de PCR.

  Concentração
  20 mg /ml

  Buffer de Armazenamento
  A enzima é fornecida em: Tris-HCl 50 mM (pH 7,5), contendo cloreto de cálcio 5 mM e glicerol a 50% (v/v).

  Inibição e Inativação
  Inibidores: a proteinase K não é inativada por quelantes de metal, por reagentes reativos com tiol ou por inibidores específicos de tripsina e quimiotripsina. O fluoreto de fenilmetilsulfonil e o diisopropil fosforofluoridato inibem completamente a enzima.
  Inativado por aquecimento a 95 °C por 10 minutos.

  Observação

  • Atividade ótima em 50-55 ° C.
  • A desnaturação rápida da enzima ocorre em temperaturas acima de 65 ° C.
  • A concentração de trabalho recomendada para Proteinase K é de 0,05-1 mg /ml. A atividade da enzima é estimulada por SDS 0,2-1% ou por uréia 1-4 M.
  • O Ca2 + protege a Proteinase K contra a autólise, aumenta a estabilidade térmica e tem uma função reguladora para o local de ligação do substrato da Proteinase K.
  • Estável em uma ampla faixa de pH: 4,0-12,5, pH ideal 7,5-8,0

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  Sinapse Inc

  Low ladder, Ready-to-use, 50ug

  R$544,32

  Descrição

  Marcador para determinar o tamanho do DNA de fita dupla de 25 a 700 pares de bases.

  O ladder consiste em 10 fragmentos lineares de fita dupla. Os fragmentos de 100pb e 300pb estão presentes em intensidade aumentada para permitir fácil identificação.
  Todos os fragmentos são quantificados com precisão e misturados durante a produção.

  Para carregamento de 5ul, todos os fragmentos, exceto 100bp e 200bp, são de 40 ng. O fragmento de 100 pb e 200 pb é de 100 ng.

  O marcador é pré-misturado com corante e está pronto para uso.

  Carregamento recomendado

  2-5 UL

  Concentração

  Banda em evidência 100 ng/5ul
  Outras bandas 40 ng/5ul

  Conteúdo (bp)

  25, 50, 75, 100, 150, 200, 300, 400, 500, 700

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  Sinapse Inc

  RNase A (10mg/ml), 1ml

  R$126,00

  A RNase A, DNase e livre de protease é uma endoribonuclease que degrada especificamente RNA de fita simples nos resíduos C e U. Ele cliva a ligação fosfodiéster entre a 5′-ribose de um nucleotídeo e o grupo fosfato ligado à 3′-ribose de um nucleotídeo de pirimidina adjacente. O fosfato 2′,3′-cíclico resultante é hidrolisado no fosfato 3′-nucleosídeo correspondente.

  Aplicações –Preparação de
  DNA plasmidial e genômico
  –Remoção de RNA de preparações de proteínas recombinantes.
  –Ensaios de proteção de ribonuclease
  –Mapeamento de mutações de base única em DNA ou RNA

  Fonte
  Pâncreas bovino.

  Peso Molecular
  Monômero de 13,7 kDa.

  Definição de Unidade de Atividade
  Uma unidade da enzima causa um aumento na absorbância de 1,0 a 260 nm quando o RNA de levedura é hidrolisado a 37°C e pH 5,0.
  Cinquenta unidades são aproximadamente equivalentes a 1 unidade Kunitz.

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