Brevibacillus Competent Cells, 10 x 100 uL
R$7.231,95
O Sistema de Expressão Brevibacillus ( Bacillus brevis ) é um sistema eficiente para produzir altos rendimentos de proteína secretada. Usando este sistema, é possível produzir um número sem precedentes de proteínas heterólogas. O Brevibacillus Expression System é particularmente eficaz na produção de proteínas secretoras.
Disponível por encomenda
Visão geral
- Produção eficiente de proteínas alvo recombinantes secretadas ou intracelulares
- Quantidades insignificantes de protease extracelular – os produtos permanecem intactos no meio de cultura
- Ao contrário de E. coli , nenhuma endotoxina
- As proteínas são produzidas na forma ativa
- Fácil de cultivar, manusear e esterilizar
Mais Informações
Componentes
Os componentes para os sistemas de expressão são fornecidos em seus respectivos manuais de usuário.
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Exemplos de proteínas expressas usando o Brevibacillus Expression System II
Exemplos de proteínas expressas usando o Brevibacillus Expression System II são mostrados na tabela abaixo. Altos níveis de expressão foram alcançados para uma variedade de proteínas (enzimas, antígenos e citocinas), independentemente de sua origem genética (bacteriana, arquea ou eucariótica). Como as proteínas eucarióticas secretadas geralmente dependem de ligações dissulfeto intactas para a atividade, geralmente é difícil produzir proteínas ativas usando sistemas de expressão típicos baseados em procariotos. No entanto, devido às vantagens secretoras do Brevibacillus Expression System II , altos níveis de expressão da proteína recombinante ativa são possíveis mesmo para proteínas com extensas ligações dissulfeto.
| Proteínas | Origens | Produção (g/l) | Citações de produtos |
| Enzimas | |||
| α-amilase | B. licheniformis | 3.7 | |
| Esfingomielinase | B. cereus | 3,0 | |
| Xilanase | B. halodurans | 0,2 | |
| CGTase | B. macerans | 1,5 | Yamamoto et ai. 2011 |
| Quitosanase | B. circulans | 1,4 | |
| Protease hiper termoestável | A. pernix | 0,1 | |
| Nuclease hiper termoestável | P. horikoshii | 0,7 | |
| PDI | Humano | 1,0 | Sugimoto et ai. 2011 |
| Antígenos | |||
| Antígeno de superfície | E. rhusiopathiae | 0,9 | |
| Antígeno de superfície | T. pallidum | 0,8 | |
| Citocinas | |||
| EGF | Humano | 1,5 | Mizukami et ai. 2010 |
| NGF | Mouse | 0,2 | |
| IFN-γ | Frango | 0,5 | Yamamoto et ai. 2009 |
| TNF-α | Bovino | 0,4 | |
| GM-CSF | Bovino | 0,2 | |
| GH | Linguado | 0,2 | |
Referências
Takagi, H., Kadowaki, K. & Udaka, S. Triagem e caracterização de bactérias hiperprodutoras de proteínas sem atividade de exoprotease detectável. Agrícola. Biol. Química 53, 691-699 (1989).
Citações de produtos
Mizukami, M., Hanagata, H. & Miyauchi, A. Sistema de Expressão Brevibacillus : Sistema Hospedeiro-Vetor para Produção Eficiente de Proteínas Secretoras. atual Farmácia. Biotecnologia. 11, 251–258 (2010).
Sugimoto, S. et ai. Clonagem, expressão e purificação da serina protease Esp extracelular, uma enzima degradante de biofilme, de Staphylococcus epidermidis. J. Appl. Microbiol. 111, 1.406–1.415 (2011).
Takano, T. et ai. Expressão do Gene Ciclodextrina Glucanotransferase de Bacillus macerans em Bacillus brevis . Biosci. Biotecnologia. Bioquímica. 56, 808-809 (1992).
Teramura, N. et ai. Clonagem de um novo gene de colagenase da bactéria Gram-negativa Grimontia (Vibrio) hollisae 1706B e sua expressão eficiente em Brevibacillus choshinensis. J. Bacteriol. 193, 3.049–3.056 (2011).
Tojo, H. et ai. Produção de proteína dissulfeto isomerase humana por Bacillus brevis. J. Biotechnol. 33, 55-62 (1994).
Yamagata, H., Nakahama, N., Suzuki, Y., Tsukagoshi, N. & Udaka, S. Uso de Bacillus brevis para síntese e secreção eficientes do fator de crescimento epidérmico humano. Proc. Nacional Acad. Sci. EUA. 86, 3.589–3.593 (1989).
Yamamoto, A., Fujino, M., Tsuchiya, T. & Iwata, A. O fator estimulante de colônias de granulócitos caninos recombinantes acelera a recuperação de neutropenia induzida por ciclofosfamida em cães. Veterinario. Immunol. Imunopatol. 142, (2011).
Yamamoto, A., Iwata, A., Saito, T., Watanabe, F. & Ueda, S.Expressão e purificação do fator estimulador de colônias de granulócitos caninos (cG-CSF). Veterinario. Immunol. Imunopatol. 130, 221-225 (2009).
Yashiro, K. et ai. Produção de Alto Nível de Interferon-γ de Galinha Recombinante por Brevibacillus choshinensis . Proteína Expr. Purif. 23, 113-120 (2001).
Informações adicionais do produto
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