Desoxirribonuclease I, Recombinante, Livre de Protease e RNase, Livre de Animais/AF Recombinante Desoxirribonuclease 1 pancreática bovina produzida em Pichia pastoris . Purificado cromatograficamente. Livre de componentes derivados de animais, RNases e proteases. Um pó liofilizado contendo glicina como estabilizador. Armazenar a 2-8°C. PROTEGER DA UMIDADE. |
≥5000 unidades por mg de proteína |
Deoxyribonuclease I, Recombinant, Protease and RNase Free, Animal Free/AF, 10 ku
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Desoxirribonuclease I pancreática bovina produzida de forma recombinante em levedura, Pichia pastoris, para diminuir os níveis de RNase contaminante e eliminar patógenos potenciais associados a materiais de origem animal.
O pâncreas bovino é uma rica fonte de RNase A que é frequentemente encontrada em muitas preparações comerciais de DNase. A produção de DNase I por meios recombinantes em um organismo com níveis muito mais baixos de RNase endógena facilita muito a purificação de uma enzima com níveis indetectáveis de RNase. Os processos envolvidos na produção e isolamento de DNase I recombinante são completamente desprovidos de componentes de origem animal, o que elimina a possibilidade de introdução de patógenos derivados de animais em procedimentos de bioprocessamento.
A DNase I recombinante é adequada para aplicações como:
- Remoção de DNA genômico de preparações de RNA antes da RT-PCR;
- Degradação de modelos de DNA após reações de transcrição;
- Remoção de DNA indesejado de amostras antes do Northern blotting;
- Remoção de DNA durante procedimentos biofarmacêuticos e de bioprocessamento.
Disponível por encomenda
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Colagenase Animal Free/AF (Código: CLSAFC) que é filtrada através de uma membrana de 0,22 mícron e liofilizada em frascos.
Fonte: Clostridium histolyticum
Atividade: ≥200 unidades por mg de peso seco.
Código: CLSAFCS. -
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As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.
Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5
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A protease S. aureus, V8 (endoproteinase-Glu-C) cliva especificamente as ligações peptídicas no lado COOH-terminal dos ácidos aspártico ou glutâmico (Drapeau et ai . 1972). Houmard e Drapeau (1972) relatam que na presença de tampões de amônio a especificidade da enzima pode ser limitada a ligações glutamoil. A sua especificidade bastante única, que pode ser considerada oposta à da tripsina, torna-a uma ferramenta útil para a química de proteínas e estudos de mapeamento de péptidos (Cleveland et ai . 1977) e (Hall et ai . 1978).
Peso molecular : 27.000 (Drapeau 1978).
Coeficiente de extinção :
= 4,26 (Houmard 1976).
pH ótimo : 4,0 e 7,8 com substrato de hemoglobina. (Drapeau et ai . 1972).
Inibidores : fluorofosfato de diisopropilo (DFP) e aniões monovalentes tais como F- , Cl- , Br- , CH3COO- e NO3- ( Houmard 1976) .
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As colagenases AFA, AFB e AFC são derivadas de culturas cultivadas em meio completamente desprovido de componentes de origem animal e projetadas para aplicações de bioprocessamento onde a introdução de potenciais patógenos derivados de animais deve ser evitada. Os níveis de proteases secundárias são semelhantes aos tipos 1 e 2 de colagenase.
• CLSAFA é o grau AFA original projetado para ter colagenase e proteases secundárias semelhantes às colagenases dos Tipos 1 e 2.
• CLSAFB contém maiores atividades de colagenase e caseinase do que CLSAFA.
• CLSAFC tem atividade tríptica especialmente baixa semelhante à colagenase tipo 4.A Worthington também oferece preparações filtradas de 0,22 mícron de cada tipo em forma pré-embalada de 50 mg/frasco para reconstituição direta e uso em todos os procedimentos de isolamento.