Carboxypeptidase B, 50 mg

O CPDB é ativado pela tripsina. O CPDB é altamente específico para lisina e arginina, mas mostra preferência pela arginina (Tan e Eaton 1995). Também pode atuar (em uma taxa mais lenta) sobre valina, leucina, isoleucina, asparagina, glicina e glutamina (Villegas et al. 1995, Nishihira et al. 1995). As diferenças nas especificidades entre carboxipeptidase A (CPDA) e CPDB podem ser atribuídas aos resíduos Ser205, Gly241 e Asp253 em CPDB em comparação com Gly207, Ile243 e Ile255 em CPDA (Coll et al. 1991).

Características moleculares:

Clauser et ai. estudaram o gene da preprocarboxipeptidase B de rato e descobriram que ele é organizado de maneira muito semelhante ao gene CPB1 bovino (Clauser et al. 1988). O gene CPB1 é conservado em muitos eucariotos e foi estudado em humanos, chimpanzés, cães, camundongos, ratos, galinhas, peixes-zebra e moscas da fruta (Avilés e Vendrell 2004). A forma madura de CPDB de rato é homóloga à CPDB bovina (77% idêntica), e os aminoácidos envolvidos na catálise ou na ligação do ligante não apresentam variação. A região de codificação da pré-procarboxipeptidase B consiste em 11 exons (Clauser et al. 1988). Comparações de CPDB de rato, CPDA de rato e CPDA2 de rato             genes mostraram que o número, posição e composição da sequência dos exons são conservados, apesar das grandes diferenças nas sequências intervenientes (Gardell et al. 1988, e Clauser et al. 1988). Através do sequenciamento de cDNA e mRNA, o mRNA de CPDB foi determinado como sendo 1385 nucleotídeos, excluindo a cauda poli(A). O mRNA de CPDB de rato é 100 nucleotídeos mais longo que o mRNA de CPDA. Esta diferença é principalmente devido a uma região 3′ não traduzida (UTR) maior no mRNA de CPDB (Han et al. 1986).

Composição:

A principal forma de CPDB é encontrada no estado monomérico. CPDB contém 1 átomo de zinco por mol de proteína. Os resíduos que coordenam o resíduo de zinco são conservados e incluem duas histidinas, um ácido glutâmico e uma água (Avilés e Vendrell 2004).