| Desoxirribonuclease I, Recombinante, Livre de Protease e RNase, Livre de Animais/AF Recombinante Desoxirribonuclease 1 pancreática bovina produzida em Pichia pastoris . Purificado cromatograficamente. Livre de componentes derivados de animais, RNases e proteases. Um pó liofilizado contendo glicina como estabilizador. Armazenar a 2-8°C. PROTEGER DA UMIDADE. |
≥5000 unidades por mg de proteína |
Deoxyribonuclease I, Recombinant, Protease and RNase Free, Animal Free/AF, 10 ku
R$3.522,12
Desoxirribonuclease I pancreática bovina produzida de forma recombinante em levedura, Pichia pastoris, para diminuir os níveis de RNase contaminante e eliminar patógenos potenciais associados a materiais de origem animal.
O pâncreas bovino é uma rica fonte de RNase A que é frequentemente encontrada em muitas preparações comerciais de DNase. A produção de DNase I por meios recombinantes em um organismo com níveis muito mais baixos de RNase endógena facilita muito a purificação de uma enzima com níveis indetectáveis de RNase. Os processos envolvidos na produção e isolamento de DNase I recombinante são completamente desprovidos de componentes de origem animal, o que elimina a possibilidade de introdução de patógenos derivados de animais em procedimentos de bioprocessamento.
A DNase I recombinante é adequada para aplicações como:
- Remoção de DNA genômico de preparações de RNA antes da RT-PCR;
- Degradação de modelos de DNA após reações de transcrição;
- Remoção de DNA indesejado de amostras antes do Northern blotting;
- Remoção de DNA durante procedimentos biofarmacêuticos e de bioprocessamento.
Disponível por encomenda
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Colagenase Animal Free/AF (Código: CLSAFC) que é filtrada através de uma membrana de 0,22 mícron e liofilizada em frascos.
Fonte: Clostridium histolyticum
Atividade: ≥200 unidades por mg de peso seco.
Código: CLSAFCS. -
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A pepsina tem ampla especificidade com preferência por peptídeos contendo ligações com L-aminoácidos aromáticos ou carboxílicos. Ele cliva preferencialmente C-terminal para Phe e Leu e, em menor grau, ligações Glu. A enzima não cliva em Val, Ala ou Gly.
Características moleculares:
A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang et al. (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi et al. (1988) e Lin et al. (1989).
O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).
Existem várias versões dos genes PGA encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).
A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa et al. 1981 e Ichinose et al. 1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o gene PGA está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink et al. 1993). A transcrição do gene PGA é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do gene PGA (Meijerink et al. 1993).
Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson et al. 1994).
Composição:
A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é O -fosforilada em S68 (Tang et al. 1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.
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A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.
Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.
Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.
Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.
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R$1.727,52
Celulase refere-se a uma família de enzimas que atuam em conjunto para hidrolisar a celulose. Trichoderma reesei tem um complexo enzimático de celulase extensivamente estudado. Este complexo converte celuloses cristalinas, amorfas e quimicamente derivadas quantitativamente em glicose.
Definição da Unidade: Uma Unidade libera 0,01 miligramas de glicose por hora da celulose microcristalina a 37°C, pH 5,0.


