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Deoxyribonuclease I, Recombinant, Protease and RNase Free, Animal Free/AF, 10 ku

Deoxyribonuclease I, Recombinant, Protease and RNase Free, Animal Free/AF, 10 ku

R$3.522,12

Desoxirribonuclease I pancreática bovina produzida de forma recombinante em levedura, Pichia pastoris, para diminuir os níveis de RNase contaminante e eliminar patógenos potenciais associados a materiais de origem animal.

O pâncreas bovino é uma rica fonte de RNase A que é frequentemente encontrada em muitas preparações comerciais de DNase. A produção de DNase I por meios recombinantes em um organismo com níveis muito mais baixos de RNase endógena facilita muito a purificação de uma enzima com níveis indetectáveis ​​de RNase. Os processos envolvidos na produção e isolamento de DNase I recombinante são completamente desprovidos de componentes de origem animal, o que elimina a possibilidade de introdução de patógenos derivados de animais em procedimentos de bioprocessamento.

A DNase I recombinante é adequada para aplicações como:

  • Remoção de DNA genômico de preparações de RNA antes da RT-PCR;
  • Degradação de modelos de DNA após reações de transcrição;
  • Remoção de DNA indesejado de amostras antes do Northern blotting;
  • Remoção de DNA durante procedimentos biofarmacêuticos e de bioprocessamento.

Disponível por encomenda

SKU: LS006361 Categoria: Tag:
Desoxirribonuclease I, Recombinante, Livre de Protease e RNase, Livre de Animais/AF
Recombinante Desoxirribonuclease 1 pancreática bovina produzida em Pichia pastoris . Purificado cromatograficamente. Livre de componentes derivados de animais, RNases e proteases. Um pó liofilizado contendo glicina como estabilizador.
Armazenar a 2-8°C. PROTEGER DA UMIDADE.		 ≥5000 unidades por mg de proteína

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    Características moleculares:

    A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang  et al.  (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi  et al.  (1988) e Lin  et al.  (1989). 

    O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).

    Existem várias versões dos  genes PGA  encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único  gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).

    A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa  et al.  1981 e Ichinose  et al.  1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o  gene PGA  está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink  et al.  1993). A transcrição do  gene PGA  é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do  gene PGA  (Meijerink  et al.  1993). 

    Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson  et al.  1994).

    Composição:

    A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é  O -fosforilada em S68 (Tang  et al.  1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada. 

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