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Pepsin A, 1 gm

R$1.083,60

A pepsina tem ampla especificidade com preferência por peptídeos contendo ligações com L-aminoácidos aromáticos ou carboxílicos. Ele cliva preferencialmente C-terminal para Phe e Leu e, em menor grau, ligações Glu. A enzima não cliva em Val, Ala ou Gly. 

Características moleculares:

A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang  et al.  (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi  et al.  (1988) e Lin  et al.  (1989). 

O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).

Existem várias versões dos  genes PGA  encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único  gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).

A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa  et al.  1981 e Ichinose  et al.  1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o  gene PGA  está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink  et al.  1993). A transcrição do  gene PGA  é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do  gene PGA  (Meijerink  et al.  1993). 

Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson  et al.  1994).

Composição:

A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é  O -fosforilada em S68 (Tang  et al.  1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada. 

Disponível por encomenda

SKU: LS003319 Categoria: Tag:
Pepsina A
Duas vezes cristalizada a partir de álcool diluído. Um pó liofilizado.
Armazenar a 2-8°C.
≥2.500 unidades por mg de peso seco

Número de Acesso à Proteína:  P00791

Classificação CATH (v. 3.2.0):

  • Classe: Principalmente beta
  • Arquitetura: Barril Beta
  • Topologia: Catepsina D, subunidade A; domínio 1  

Peso molecular:

  • Pepsina: 34,5 kDa (Teórico)
  • Pepsinogênio: 41,4 kDa

pH ótimo:  1,0-4,0 (A pH 1,5 a pepsina exibe cerca de 90% da atividade máxima e a pH 4,5 cerca de 35% da atividade máxima.

Ponto isoelétrico:  1,0 (Bovey e Yanari 1960)

Coeficiente de extinção:

  • 49.650 cm -1  M -1  (Teórico)
  • 1%,280 = 14,39 (Teórico)

Resíduos do site ativo:

  • Ácido aspártico (D32 e D215)

Ativadores:

  • Pepsinogênio

Inibidores:

  • Álcoois alifáticos
  • Epóxidos tipo substrato
  • Pepstatina A

Formulários:

  • Digestão de anticorpos
  • Preparação de colágeno para fins cosmecêuticos
  • Avaliação da digestibilidade de proteínas em química de alimentos
  • Subcultura de células epiteliais mamárias viáveis ​​(Riser 1983)

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