Pó liofilizado, dialisado e purificado cromatograficamente. Armazenar a 2-8°C. |
≥200 unidades por mg de peso seco |
Phospholipase A2, 1 mg
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A fosfolipase A2 é um membro da classe de enzimas dependentes de cálcio estáveis ao calor que catalisam a hidrólise da ligação 2-acil de 3-n-fosfoglicerídeos. A enzima tem um peso molecular de 30.000 daltons. A fosfolipase A2 é ativada pelo Ca2+. É inibido por íons de zinco, bário e manganês. Os valores de atividade para preparações de fosfolipase A que são derivadas de procedimentos de ensaio titrimétrico podem ser bastante dependentes da fonte e tipo de lecitina, sua preparação como uma emulsão de substrato, outros componentes da mistura de reação e o método e instrumentação usados.
Definição da Unidade: Uma Unidade libera um micromole de ácido da lecitina de soja por minuto a 25°C, pH 8,9.
Disponível por encomenda
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Colagenase Animal Free/AF (Código: CLSAFC) que é filtrada através de uma membrana de 0,22 mícron e liofilizada em frascos.
Fonte: Clostridium histolyticum
Atividade: ≥200 unidades por mg de peso seco.
Código: CLSAFCS. -
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A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.
Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.
Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.
Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.
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As colagenases AFA, AFB e AFC são derivadas de culturas cultivadas em meio completamente desprovido de componentes de origem animal e projetadas para aplicações de bioprocessamento onde a introdução de potenciais patógenos derivados de animais deve ser evitada. Os níveis de proteases secundárias são semelhantes aos tipos 1 e 2 de colagenase.
• CLSAFA é o grau AFA original projetado para ter colagenase e proteases secundárias semelhantes às colagenases dos Tipos 1 e 2.
• CLSAFB contém maiores atividades de colagenase e caseinase do que CLSAFA.
• CLSAFC tem atividade tríptica especialmente baixa semelhante à colagenase tipo 4.A Worthington também oferece preparações filtradas de 0,22 mícron de cada tipo em forma pré-embalada de 50 mg/frasco para reconstituição direta e uso em todos os procedimentos de isolamento.
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A tripsina é uma serina protease pancreática com especificidade de substrato baseada em cadeias laterais de lisina e arginina carregadas positivamente. É derivado de um zimogênio precursor inativo de 34 kDa, tripsinogênio, após remoção enzimática de uma sequência líder de 6 aminoácidos N-terminal resultando na molécula de tripsina de 23,8 kDa. O pH ótimo é 8,0. A tripsina é inibida por compostos organofosforados, como diisopropilfluorofosfato e inibidores naturais do pâncreas. Soja, feijão de lima e clara de ovo também são fontes de inibidores naturais. A tripsina cliva as ligações amida e éster de Arg e Lys. A Tripsina de Grau de Sequenciamento de Worthington foi ainda purificada para remover vestígios de proteases contaminantes e produtos de autólise que poderiam interferir em experimentos de digestão de tripsina e exibe uma única banda no PAGE.