Polyphenol Oxidase (Tyrosinase), 100 ku

Monofenol, Dihidroxifenilalanina: O2 Oxidorredutase
Tirosinase

Reação enzimática  (a imagem será aberta em uma nova janela)

A polifenol oxidase (tirosinase) (TY) é uma oxidase bifuncional contendo cobre com atividade de catecolase e cresolase (Malmström e Rydén 1968):

Jolley et ai . (1974) referem-se a ele como um oxigênio e 4 fenol oxidase de transferência de elétrons. É responsável por reações de escurecimento em toda a escala filogenética.

Embora uma tirosinase de Neurospora crassa tenha sido purificada (Fling et ai . 1963), a maior parte do trabalho foi feito com a enzima do cogumelo, embora os rendimentos e a consistência sejam fracos; sua multiplicidade foi mostrada por Smith e Krueger (1962). Bouchiloux et ai . (1963) obtiveram quatro enzimas. Ver revisão de Nelson e Mason (1970).

Peso molecular : 128.000 (Duckworth e Coleman 1970).

Composição : A enzima é um tetrâmero contendo quatro gramas de átomos de cobre por molécula (Jolley et al . 1974), e dois sítios de ligação para compostos aromáticos incluindo substratos fenólicos. Há também um sítio de ligação distintamente diferente para o oxigênio, o sítio do cobre (Duckworth e Coleman 1970). O cobre está provavelmente no estado cuproso; a inativação da enzima está associada ao aumento de Cu ²⁺ . (Kertész et ai . 1972). A composição de aminoácidos foi determinada. Extensos estudos estruturais foram relatados por Jolley et al . (1969); e Duckworth e Coleman (1970). Ver também Jolley et ai . (1972, 1973 e 1974).