Polifenol Oxidase (Tirosinase) Um pó liofilizado. Armazenar a -20°C. Requer envio especial: Ice Pack. Armazenar a -20°C. REQUER ENVIO ESPECIAL: ICE PACK |
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Polyphenol Oxidase (Tyrosinase), 100 ku
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Monofenol, Dihidroxifenilalanina: O2 Oxidorredutase
Tirosinase
Reação enzimática (a imagem será aberta em uma nova janela)
A polifenol oxidase (tirosinase) (TY) é uma oxidase bifuncional contendo cobre com atividade de catecolase e cresolase (Malmström e Rydén 1968):
Jolley et ai . (1974) referem-se a ele como um oxigênio e 4 fenol oxidase de transferência de elétrons. É responsável por reações de escurecimento em toda a escala filogenética.
Embora uma tirosinase de Neurospora crassa tenha sido purificada (Fling et ai . 1963), a maior parte do trabalho foi feito com a enzima do cogumelo, embora os rendimentos e a consistência sejam fracos; sua multiplicidade foi mostrada por Smith e Krueger (1962). Bouchiloux et ai . (1963) obtiveram quatro enzimas. Ver revisão de Nelson e Mason (1970).
Peso molecular : 128.000 (Duckworth e Coleman 1970).
Composição : A enzima é um tetrâmero contendo quatro gramas de átomos de cobre por molécula (Jolley et al . 1974), e dois sítios de ligação para compostos aromáticos incluindo substratos fenólicos. Há também um sítio de ligação distintamente diferente para o oxigênio, o sítio do cobre (Duckworth e Coleman 1970). O cobre está provavelmente no estado cuproso; a inativação da enzima está associada ao aumento de Cu 2+ . (Kertész et ai . 1972). A composição de aminoácidos foi determinada. Extensos estudos estruturais foram relatados por Jolley et al . (1969); e Duckworth e Coleman (1970). Ver também Jolley et ai . (1972, 1973 e 1974).
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A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.
Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.
Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.
Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.
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A protease S. aureus, V8 (endoproteinase-Glu-C) cliva especificamente as ligações peptídicas no lado COOH-terminal dos ácidos aspártico ou glutâmico (Drapeau et ai . 1972). Houmard e Drapeau (1972) relatam que na presença de tampões de amônio a especificidade da enzima pode ser limitada a ligações glutamoil. A sua especificidade bastante única, que pode ser considerada oposta à da tripsina, torna-a uma ferramenta útil para a química de proteínas e estudos de mapeamento de péptidos (Cleveland et ai . 1977) e (Hall et ai . 1978).
Peso molecular : 27.000 (Drapeau 1978).
Coeficiente de extinção :
= 4,26 (Houmard 1976).
pH ótimo : 4,0 e 7,8 com substrato de hemoglobina. (Drapeau et ai . 1972).
Inibidores : fluorofosfato de diisopropilo (DFP) e aniões monovalentes tais como F- , Cl- , Br- , CH3COO- e NO3- ( Houmard 1976) .