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Carboxypeptidase B, 50 mg

Carboxypeptidase B, 50 mg

R$12.411,28

O CPDB é ativado pela tripsina. O CPDB é altamente específico para lisina e arginina, mas mostra preferência pela arginina (Tan e Eaton 1995). Também pode atuar (em uma taxa mais lenta) sobre valina, leucina, isoleucina, asparagina, glicina e glutamina (Villegas et al. 1995, Nishihira et al. 1995). As diferenças nas especificidades entre carboxipeptidase A (CPDA) e CPDB podem ser atribuídas aos resíduos Ser205, Gly241 e Asp253 em CPDB em comparação com Gly207, Ile243 e Ile255 em CPDA (Coll et al. 1991).

Características moleculares:

Clauser et ai. estudaram o gene da preprocarboxipeptidase B de rato e descobriram que ele é organizado de maneira muito semelhante ao gene CPB1 bovino (Clauser et al. 1988). O gene CPB1 é conservado em muitos eucariotos e foi estudado em humanos, chimpanzés, cães, camundongos, ratos, galinhas, peixes-zebra e moscas da fruta (Avilés e Vendrell 2004). A forma madura de CPDB de rato é homóloga à CPDB bovina (77% idêntica), e os aminoácidos envolvidos na catálise ou na ligação do ligante não apresentam variação. A região de codificação da pré-procarboxipeptidase B consiste em 11 exons (Clauser et al. 1988). Comparações de CPDB de rato, CPDA de rato e CPDA2 de rato             genes mostraram que o número, posição e composição da sequência dos exons são conservados, apesar das grandes diferenças nas sequências intervenientes (Gardell et al. 1988, e Clauser et al. 1988). Através do sequenciamento de cDNA e mRNA, o mRNA de CPDB foi determinado como sendo 1385 nucleotídeos, excluindo a cauda poli(A). O mRNA de CPDB de rato é 100 nucleotídeos mais longo que o mRNA de CPDA. Esta diferença é principalmente devido a uma região 3′ não traduzida (UTR) maior no mRNA de CPDB (Han et al. 1986).

Composição:

A principal forma de CPDB é encontrada no estado monomérico. CPDB contém 1 átomo de zinco por mol de proteína. Os resíduos que coordenam o resíduo de zinco são conservados e incluem duas histidinas, um ácido glutâmico e uma água (Avilés e Vendrell 2004).

Disponível por encomenda

SKU: LS005304 Categoria: Tag:
Carboxipeptidase B
Cromatograficamente purificada. Uma solução em cloreto de sódio 100mM. Quimotripsina e tripsina 0,02%.
Armazenar a -20°C.
REQUER ENVIO ESPECIAL: ICE PACK		 ≥170 unidades por mg de proteína

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    •  CLSAFB  contém maiores atividades de colagenase e caseinase do que CLSAFA.
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    A Worthington também oferece preparações filtradas de 0,22 mícron de cada tipo em forma pré-embalada de 50 mg/frasco para reconstituição direta e uso em todos os procedimentos de isolamento.

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    Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.

    Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.

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    Características moleculares:

    A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang  et al.  (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi  et al.  (1988) e Lin  et al.  (1989). 

    O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).

    Existem várias versões dos  genes PGA  encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único  gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).

    A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa  et al.  1981 e Ichinose  et al.  1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o  gene PGA  está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink  et al.  1993). A transcrição do  gene PGA  é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do  gene PGA  (Meijerink  et al.  1993). 

    Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson  et al.  1994).

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