Collagenase CLSAFC Animal Free/AF, 100 mg

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  Worthington

  Trypsin, 1 gm

  R$2.683,52

  A tripsina é uma serina protease pancreática com especificidade de substrato baseada em cadeias laterais de lisina e arginina carregadas positivamente. É derivado de um zimogênio precursor inativo de 34 kDa, tripsinogênio, após remoção enzimática de uma sequência líder de 6 aminoácidos N-terminal resultando na molécula de tripsina de 23,8 kDa. O pH ótimo é 8,0. A tripsina é inibida por compostos organofosforados, como diisopropilfluorofosfato e inibidores naturais do pâncreas. Soja, feijão de lima e clara de ovo também são fontes de inibidores naturais. A tripsina cliva as ligações amida e éster de Arg e Lys. A Tripsina de Grau de Sequenciamento de Worthington foi ainda purificada para remover vestígios de proteases contaminantes e produtos de autólise que poderiam interferir em experimentos de digestão de tripsina e exibe uma única banda no PAGE.

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  Worthington

  Protease, S. Aureus (Endoproteinase Glu-C), 1 mg

  R$1.324,99

  A protease S. aureus, V8 (endoproteinase-Glu-C) cliva especificamente as ligações peptídicas no lado COOH-terminal dos ácidos aspártico ou glutâmico (Drapeau et ai . 1972). Houmard e Drapeau (1972) relatam que na presença de tampões de amônio a especificidade da enzima pode ser limitada a ligações glutamoil. A sua especificidade bastante única, que pode ser considerada oposta à da tripsina, torna-a uma ferramenta útil para a química de proteínas e estudos de mapeamento de péptidos (Cleveland et ai . 1977) e (Hall et ai . 1978).

  Peso molecular : 27.000 (Drapeau 1978).

  Coeficiente de extinção : = 4,26 (Houmard 1976).

  pH ótimo : 4,0 e 7,8 com substrato de hemoglobina. (Drapeau et ai . 1972).

  Inibidores _: fluorofosfato de diisopropilo (DFP) e aniões monovalentes tais como F- ^, Cl- ^, Br- ^, CH3COO- ^e _NO3- ( Houmard 1976) ^.

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  Worthington

  Collagenase Type 3, 100 mg

  R$737,97

  As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.

  Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.

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  Worthington

  Trypsin, TPCK Treated, 1 gm

  R$11.824,26

  A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de aminoácidos de lisina e arginina. Se um resíduo de prolina estiver no lado carboxílico do local de clivagem, a clivagem não ocorrerá. Se um resíduo ácido estiver em ambos os lados do sítio de clivagem, a taxa de hidrólise mostrou ser mais lenta.

  Composição:

  O tripsinogênio pode ser ativado pela remoção de um hexapeptídeo terminal para produzir β-tripsina de cadeia simples. A autólise limitada subsequente produz outras formas ativas com duas ou mais cadeias peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. As formas predominantes são a α-tripsina, com duas cadeias peptídicas e a β-, uma única cadeia. Diferentes atividades e estabilidade térmica são mostradas por α- e β-tripsina. 

  Outras características estruturais incluem alças de superfície nos aminoácidos 185-193, que influenciam a especificidade, apesar de não fazerem contato direto com o substrato. Um sítio de ligação de Ca2+ de alta afinidade é necessário para estabilidade e, quando não está presente, ocorre autólise. A alça de autólise (localizada nos aminoácidos 143-151) é muito flexível em tripsina e tripsinogênio. A clivagem na lisina produz a forma alfa que retém alguma atividade catalítica. A proteína tem seis ligações dissulfeto completamente conservadas (Halfon e Craik 1998).

  Características moleculares:

  O pâncreas bovino expressa duas formas de tripsina, a forma catiônica dominante e a aniônica menor. Essas sequências de proteínas compartilham 72% de identidade, enquanto suas regiões de codificação compartilham 78% de identidade. 

  Cada uma dessas proteínas é processada em formas alternativas. A tripsina catalítica contém uma “alça de autólise” flexível (resíduos G145-V157) (Schroeder e Shaw 1968, e Bartunik et al. 1989), e autólise da forma B-tripsina de cadeia única dominante em K148-S149 dentro desta alça para a formação de A-tripsina. Mais autólise em K193-D194 leva à formação de Psi-tripsina (Fehlhammer e Bode 1975).

  As proteínas tripsina catiônica e aniônica são expressas como proenzimas de tripsinogênio, com um peptídeo sinal de 15 resíduos (M1-A15) e um propeptídeo de 8 resíduos (F16-K23). A dobra tridimensional de todas as tripsinas conhecidas é altamente conservada. Além disso, a tríade catalítica e as regiões que flanqueiam a tríade catalítica são altamente conservadas (Hartley 1970).

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