Collagenase, Type 1, 1 gm

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  Worthington

  Trypsin, TPCK Treated, 1 gm

  R$11.824,26

  A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de aminoácidos de lisina e arginina. Se um resíduo de prolina estiver no lado carboxílico do local de clivagem, a clivagem não ocorrerá. Se um resíduo ácido estiver em ambos os lados do sítio de clivagem, a taxa de hidrólise mostrou ser mais lenta.

  Composição:

  O tripsinogênio pode ser ativado pela remoção de um hexapeptídeo terminal para produzir β-tripsina de cadeia simples. A autólise limitada subsequente produz outras formas ativas com duas ou mais cadeias peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. As formas predominantes são a α-tripsina, com duas cadeias peptídicas e a β-, uma única cadeia. Diferentes atividades e estabilidade térmica são mostradas por α- e β-tripsina. 

  Outras características estruturais incluem alças de superfície nos aminoácidos 185-193, que influenciam a especificidade, apesar de não fazerem contato direto com o substrato. Um sítio de ligação de Ca2+ de alta afinidade é necessário para estabilidade e, quando não está presente, ocorre autólise. A alça de autólise (localizada nos aminoácidos 143-151) é muito flexível em tripsina e tripsinogênio. A clivagem na lisina produz a forma alfa que retém alguma atividade catalítica. A proteína tem seis ligações dissulfeto completamente conservadas (Halfon e Craik 1998).

  Características moleculares:

  O pâncreas bovino expressa duas formas de tripsina, a forma catiônica dominante e a aniônica menor. Essas sequências de proteínas compartilham 72% de identidade, enquanto suas regiões de codificação compartilham 78% de identidade. 

  Cada uma dessas proteínas é processada em formas alternativas. A tripsina catalítica contém uma “alça de autólise” flexível (resíduos G145-V157) (Schroeder e Shaw 1968, e Bartunik et al. 1989), e autólise da forma B-tripsina de cadeia única dominante em K148-S149 dentro desta alça para a formação de A-tripsina. Mais autólise em K193-D194 leva à formação de Psi-tripsina (Fehlhammer e Bode 1975).

  As proteínas tripsina catiônica e aniônica são expressas como proenzimas de tripsinogênio, com um peptídeo sinal de 15 resíduos (M1-A15) e um propeptídeo de 8 resíduos (F16-K23). A dobra tridimensional de todas as tripsinas conhecidas é altamente conservada. Além disso, a tríade catalítica e as regiões que flanqueiam a tríade catalítica são altamente conservadas (Hartley 1970).

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  Worthington

  Lysozyme, 1 gm

  R$519,93

  A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.

  Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis ​​por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.

  Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.

  Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.

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  Worthington

  Lysozyme, Purified, Salt Free, 1 gm

  R$637,34

  A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.

  Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis ​​por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.

  Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.

  Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.

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  Worthington

  Collagenase, Type 4, 1 gm

  R$3.773,70

  As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.

  Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5

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