Lisozima Pó contendo traços de cloreto de sódio. |
≥5.000 unidades por mg de peso |
Lysozyme, 1 gm
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A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.
Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.
Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.
Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.
Disponível por encomenda
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A protease S. aureus, V8 (endoproteinase-Glu-C) cliva especificamente as ligações peptídicas no lado COOH-terminal dos ácidos aspártico ou glutâmico (Drapeau et ai . 1972). Houmard e Drapeau (1972) relatam que na presença de tampões de amônio a especificidade da enzima pode ser limitada a ligações glutamoil. A sua especificidade bastante única, que pode ser considerada oposta à da tripsina, torna-a uma ferramenta útil para a química de proteínas e estudos de mapeamento de péptidos (Cleveland et ai . 1977) e (Hall et ai . 1978).
Peso molecular : 27.000 (Drapeau 1978).
Coeficiente de extinção :
= 4,26 (Houmard 1976).
pH ótimo : 4,0 e 7,8 com substrato de hemoglobina. (Drapeau et ai . 1972).
Inibidores : fluorofosfato de diisopropilo (DFP) e aniões monovalentes tais como F- , Cl- , Br- , CH3COO- e NO3- ( Houmard 1976) .
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O inibidor de tripsina de soja (SBTI) cristalizado pela primeira vez por Kunitz (1945) é um dos vários inibidores encontrados na soja. (Fratalli 1969; Millar et ai . 1969; Fratalli e Steiner 1968; Birk et ai . 1967). A preparação mais conhecida é a de Kunitz. Steiner e Fratalli (1969) revisaram os inibidores de Kunitz e Bowman-Birk. Uma proteína (ou polipeptídeo) inibidor de proteinase provavelmente possui ligações peptídicas compatíveis com o sítio reativo da protease. Finkenstadt e Laskowski (1965 e 1967) e Ozawa e Laskowski (1966) indicam que uma única ligação Arg-Ile é clivada pela tripsina; um complexo bimolecular covalente de inibidor e resultados de tripsina. Na dissociação aparece o inibidor virgem ou modificado; ver Hixson e Laskowski (1970a), Isheda et al. (1970) e Niekamp et ai . (1969).
Peso molecular : 21.500 ± 800 (Wu e Scheraga 1972a).
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Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.
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