Lysozyme, 1 gm

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  Worthington

  Collagenase Type 3, 100 mg

  R$737,97

  As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.

  Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.

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  Worthington

  Collagenase, Type 2, 1 gm

  R$3.773,70

  As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.

  Definição da unidade : Uma unidade libera um micromol de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.

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  Worthington

  Trypsin, TPCK Treated, 1 gm

  R$11.824,26

  A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de aminoácidos de lisina e arginina. Se um resíduo de prolina estiver no lado carboxílico do local de clivagem, a clivagem não ocorrerá. Se um resíduo ácido estiver em ambos os lados do sítio de clivagem, a taxa de hidrólise mostrou ser mais lenta.

  Composição:

  O tripsinogênio pode ser ativado pela remoção de um hexapeptídeo terminal para produzir β-tripsina de cadeia simples. A autólise limitada subsequente produz outras formas ativas com duas ou mais cadeias peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. As formas predominantes são a α-tripsina, com duas cadeias peptídicas e a β-, uma única cadeia. Diferentes atividades e estabilidade térmica são mostradas por α- e β-tripsina. 

  Outras características estruturais incluem alças de superfície nos aminoácidos 185-193, que influenciam a especificidade, apesar de não fazerem contato direto com o substrato. Um sítio de ligação de Ca2+ de alta afinidade é necessário para estabilidade e, quando não está presente, ocorre autólise. A alça de autólise (localizada nos aminoácidos 143-151) é muito flexível em tripsina e tripsinogênio. A clivagem na lisina produz a forma alfa que retém alguma atividade catalítica. A proteína tem seis ligações dissulfeto completamente conservadas (Halfon e Craik 1998).

  Características moleculares:

  O pâncreas bovino expressa duas formas de tripsina, a forma catiônica dominante e a aniônica menor. Essas sequências de proteínas compartilham 72% de identidade, enquanto suas regiões de codificação compartilham 78% de identidade. 

  Cada uma dessas proteínas é processada em formas alternativas. A tripsina catalítica contém uma “alça de autólise” flexível (resíduos G145-V157) (Schroeder e Shaw 1968, e Bartunik et al. 1989), e autólise da forma B-tripsina de cadeia única dominante em K148-S149 dentro desta alça para a formação de A-tripsina. Mais autólise em K193-D194 leva à formação de Psi-tripsina (Fehlhammer e Bode 1975).

  As proteínas tripsina catiônica e aniônica são expressas como proenzimas de tripsinogênio, com um peptídeo sinal de 15 resíduos (M1-A15) e um propeptídeo de 8 resíduos (F16-K23). A dobra tridimensional de todas as tripsinas conhecidas é altamente conservada. Além disso, a tríade catalítica e as regiões que flanqueiam a tríade catalítica são altamente conservadas (Hartley 1970).

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  Worthington

  Pepsin A, 1 gm

  R$1.811,38

  A pepsina tem ampla especificidade com preferência por peptídeos contendo ligações com L-aminoácidos aromáticos ou carboxílicos. Ele cliva preferencialmente C-terminal para Phe e Leu e, em menor grau, ligações Glu. A enzima não cliva em Val, Ala ou Gly. 

  Características moleculares:

  A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang  et al.  (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi  et al.  (1988) e Lin  et al.  (1989). 

  O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).

  Existem várias versões dos  genes PGA  encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único  gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).

  A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa  et al.  1981 e Ichinose  et al.  1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o  gene PGA  está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink  et al.  1993). A transcrição do  gene PGA  é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do  gene PGA  (Meijerink  et al.  1993). 

  Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson  et al.  1994).

  Composição:

  A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é  O -fosforilada em S68 (Tang  et al.  1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada. 

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