Worthington
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R$1.324,99A fosfolipase A2 é um membro da classe de enzimas dependentes de cálcio estáveis ao calor que catalisam a hidrólise da ligação 2-acil de 3-n-fosfoglicerídeos. A enzima tem um peso molecular de 30.000 daltons. A fosfolipase A2 é ativada pelo Ca2+. É inibido por íons de zinco, bário e manganês. Os valores de atividade para preparações de fosfolipase A que são derivadas de procedimentos de ensaio titrimétrico podem ser bastante dependentes da fonte e tipo de lecitina, sua preparação como uma emulsão de substrato, outros componentes da mistura de reação e o método e instrumentação usados.
Definição da Unidade: Uma Unidade libera um micromole de ácido da lecitina de soja por minuto a 25°C, pH 8,9.
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R$2.113,27
Monofenol, Dihidroxifenilalanina: O2 Oxidorredutase
TirosinaseReação enzimática (a imagem será aberta em uma nova janela)
A polifenol oxidase (tirosinase) (TY) é uma oxidase bifuncional contendo cobre com atividade de catecolase e cresolase (Malmström e Rydén 1968):
Jolley et ai . (1974) referem-se a ele como um oxigênio e 4 fenol oxidase de transferência de elétrons. É responsável por reações de escurecimento em toda a escala filogenética.
Embora uma tirosinase de Neurospora crassa tenha sido purificada (Fling et ai . 1963), a maior parte do trabalho foi feito com a enzima do cogumelo, embora os rendimentos e a consistência sejam fracos; sua multiplicidade foi mostrada por Smith e Krueger (1962). Bouchiloux et ai . (1963) obtiveram quatro enzimas. Ver revisão de Nelson e Mason (1970).
Peso molecular : 128.000 (Duckworth e Coleman 1970).
Composição : A enzima é um tetrâmero contendo quatro gramas de átomos de cobre por molécula (Jolley et al . 1974), e dois sítios de ligação para compostos aromáticos incluindo substratos fenólicos. Há também um sítio de ligação distintamente diferente para o oxigênio, o sítio do cobre (Duckworth e Coleman 1970). O cobre está provavelmente no estado cuproso; a inativação da enzima está associada ao aumento de Cu 2+ . (Kertész et ai . 1972). A composição de aminoácidos foi determinada. Extensos estudos estruturais foram relatados por Jolley et al . (1969); e Duckworth e Coleman (1970). Ver também Jolley et ai . (1972, 1973 e 1974).
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R$1.324,99
A protease S. aureus, V8 (endoproteinase-Glu-C) cliva especificamente as ligações peptídicas no lado COOH-terminal dos ácidos aspártico ou glutâmico (Drapeau et ai . 1972). Houmard e Drapeau (1972) relatam que na presença de tampões de amônio a especificidade da enzima pode ser limitada a ligações glutamoil. A sua especificidade bastante única, que pode ser considerada oposta à da tripsina, torna-a uma ferramenta útil para a química de proteínas e estudos de mapeamento de péptidos (Cleveland et ai . 1977) e (Hall et ai . 1978).
Peso molecular : 27.000 (Drapeau 1978).
Coeficiente de extinção :
= 4,26 (Houmard 1976).pH ótimo : 4,0 e 7,8 com substrato de hemoglobina. (Drapeau et ai . 1972).
Inibidores : fluorofosfato de diisopropilo (DFP) e aniões monovalentes tais como F- , Cl- , Br- , CH3COO- e NO3- ( Houmard 1976) .
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R$1.006,32A nuclease S1 isolada de certas espécies de Neurospora e Aspergillus hidrolisa especificamente ligações fosfodiéster terminais e internas de DNA e RNA de fita simples. A nuclease S1 tem um peso molecular de aproximadamente 34 kDa e existe como um monômero. A faixa de pH ideal é de 4,0 a 4,6, e é ativada por Zn2+ e/ou Ca2+. Os inibidores são EDTA, citrato e altas concentrações de SDS.
≥100.000 a 500.000 unidades por ml
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R$2.683,52
O inibidor de tripsina de soja (SBTI) cristalizado pela primeira vez por Kunitz (1945) é um dos vários inibidores encontrados na soja. (Fratalli 1969; Millar et ai . 1969; Fratalli e Steiner 1968; Birk et ai . 1967). A preparação mais conhecida é a de Kunitz. Steiner e Fratalli (1969) revisaram os inibidores de Kunitz e Bowman-Birk. Uma proteína (ou polipeptídeo) inibidor de proteinase provavelmente possui ligações peptídicas compatíveis com o sítio reativo da protease. Finkenstadt e Laskowski (1965 e 1967) e Ozawa e Laskowski (1966) indicam que uma única ligação Arg-Ile é clivada pela tripsina; um complexo bimolecular covalente de inibidor e resultados de tripsina. Na dissociação aparece o inibidor virgem ou modificado; ver Hixson e Laskowski (1970a), Isheda et al. (1970) e Niekamp et ai . (1969).
Peso molecular : 21.500 ± 800 (Wu e Scheraga 1972a).
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R$2.683,52
A tripsina é uma serina protease pancreática com especificidade de substrato baseada em cadeias laterais de lisina e arginina carregadas positivamente. É derivado de um zimogênio precursor inativo de 34 kDa, tripsinogênio, após remoção enzimática de uma sequência líder de 6 aminoácidos N-terminal resultando na molécula de tripsina de 23,8 kDa. O pH ótimo é 8,0. A tripsina é inibida por compostos organofosforados, como diisopropilfluorofosfato e inibidores naturais do pâncreas. Soja, feijão de lima e clara de ovo também são fontes de inibidores naturais. A tripsina cliva as ligações amida e éster de Arg e Lys. A Tripsina de Grau de Sequenciamento de Worthington foi ainda purificada para remover vestígios de proteases contaminantes e produtos de autólise que poderiam interferir em experimentos de digestão de tripsina e exibe uma única banda no PAGE.
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R$503,16
A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de aminoácidos de lisina e arginina. Se um resíduo de prolina estiver no lado carboxílico do local de clivagem, a clivagem não ocorrerá. Se um resíduo ácido estiver em ambos os lados do sítio de clivagem, a taxa de hidrólise mostrou ser mais lenta.
Composição:
O tripsinogênio pode ser ativado pela remoção de um hexapeptídeo terminal para produzir β-tripsina de cadeia simples. A autólise limitada subsequente produz outras formas ativas com duas ou mais cadeias peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. As formas predominantes são a α-tripsina, com duas cadeias peptídicas e a β-, uma única cadeia. Diferentes atividades e estabilidade térmica são mostradas por α- e β-tripsina.
Outras características estruturais incluem alças de superfície nos aminoácidos 185-193, que influenciam a especificidade, apesar de não fazerem contato direto com o substrato. Um sítio de ligação de Ca2+ de alta afinidade é necessário para estabilidade e, quando não está presente, ocorre autólise. A alça de autólise (localizada nos aminoácidos 143-151) é muito flexível em tripsina e tripsinogênio. A clivagem na lisina produz a forma alfa que retém alguma atividade catalítica. A proteína tem seis ligações dissulfeto completamente conservadas (Halfon e Craik 1998).
Características moleculares:
O pâncreas bovino expressa duas formas de tripsina, a forma catiônica dominante e a aniônica menor. Essas sequências de proteínas compartilham 72% de identidade, enquanto suas regiões de codificação compartilham 78% de identidade.
Cada uma dessas proteínas é processada em formas alternativas. A tripsina catalítica contém uma “alça de autólise” flexível (resíduos G145-V157) (Schroeder e Shaw 1968, e Bartunik et al. 1989), e autólise da forma B-tripsina de cadeia única dominante em K148-S149 dentro desta alça para a formação de A-tripsina. Mais autólise em K193-D194 leva à formação de Psi-tripsina (Fehlhammer e Bode 1975).
As proteínas tripsina catiônica e aniônica são expressas como proenzimas de tripsinogênio, com um peptídeo sinal de 15 resíduos (M1-A15) e um propeptídeo de 8 resíduos (F16-K23). A dobra tridimensional de todas as tripsinas conhecidas é altamente conservada. Além disso, a tríade catalítica e as regiões que flanqueiam a tríade catalítica são altamente conservadas (Hartley 1970).
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R$1.945,55
A tripsina é uma serina protease pancreática com especificidade de substrato baseada em cadeias laterais de lisina e arginina carregadas positivamente. É derivado de um zimogênio precursor inativo de 34 kDa, o tripsinogênio, após a remoção enzimática de uma sequência líder de 6 aminoácidos N-terminal resultando na molécula de tripsina de 23,8 kDa. O pH ótimo é 8,0. A tripsina é inibida por compostos organofosforados, como diisopropilfluorofosfato e inibidores naturais do pâncreas. Soja, feijão de lima e clara de ovo também são fontes de inibidores naturais. A tripsina cliva as ligações amida e éster de Arg e Lys. A Tripsina de Grau de Sequenciamento de Worthington foi ainda purificada para remover vestígios de proteases contaminantes e produtos de autólise que poderiam interferir em experimentos de digestão de tripsina e exibe uma única banda no PAGE.
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R$11.824,26
A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de aminoácidos de lisina e arginina. Se um resíduo de prolina estiver no lado carboxílico do local de clivagem, a clivagem não ocorrerá. Se um resíduo ácido estiver em ambos os lados do sítio de clivagem, a taxa de hidrólise mostrou ser mais lenta.
Composição:
O tripsinogênio pode ser ativado pela remoção de um hexapeptídeo terminal para produzir β-tripsina de cadeia simples. A autólise limitada subsequente produz outras formas ativas com duas ou mais cadeias peptídicas ligadas por pontes dissulfeto. As formas predominantes são a α-tripsina, com duas cadeias peptídicas e a β-, uma única cadeia. Diferentes atividades e estabilidade térmica são mostradas por α- e β-tripsina.
Outras características estruturais incluem alças de superfície nos aminoácidos 185-193, que influenciam a especificidade, apesar de não fazerem contato direto com o substrato. Um sítio de ligação de Ca2+ de alta afinidade é necessário para estabilidade e, quando não está presente, ocorre autólise. A alça de autólise (localizada nos aminoácidos 143-151) é muito flexível em tripsina e tripsinogênio. A clivagem na lisina produz a forma alfa que retém alguma atividade catalítica. A proteína tem seis ligações dissulfeto completamente conservadas (Halfon e Craik 1998).
Características moleculares:
O pâncreas bovino expressa duas formas de tripsina, a forma catiônica dominante e a aniônica menor. Essas sequências de proteínas compartilham 72% de identidade, enquanto suas regiões de codificação compartilham 78% de identidade.
Cada uma dessas proteínas é processada em formas alternativas. A tripsina catalítica contém uma “alça de autólise” flexível (resíduos G145-V157) (Schroeder e Shaw 1968, e Bartunik et al. 1989), e autólise da forma B-tripsina de cadeia única dominante em K148-S149 dentro desta alça para a formação de A-tripsina. Mais autólise em K193-D194 leva à formação de Psi-tripsina (Fehlhammer e Bode 1975).
As proteínas tripsina catiônica e aniônica são expressas como proenzimas de tripsinogênio, com um peptídeo sinal de 15 resíduos (M1-A15) e um propeptídeo de 8 resíduos (F16-K23). A dobra tridimensional de todas as tripsinas conhecidas é altamente conservada. Além disso, a tríade catalítica e as regiões que flanqueiam a tríade catalítica são altamente conservadas (Hartley 1970).