Collagenase, Type 2, 100 mg

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  Worthington

  Trypsin, 1 gm

  R$2.683,52

  A tripsina é uma serina protease pancreática com especificidade de substrato baseada em cadeias laterais de lisina e arginina carregadas positivamente. É derivado de um zimogênio precursor inativo de 34 kDa, tripsinogênio, após remoção enzimática de uma sequência líder de 6 aminoácidos N-terminal resultando na molécula de tripsina de 23,8 kDa. O pH ótimo é 8,0. A tripsina é inibida por compostos organofosforados, como diisopropilfluorofosfato e inibidores naturais do pâncreas. Soja, feijão de lima e clara de ovo também são fontes de inibidores naturais. A tripsina cliva as ligações amida e éster de Arg e Lys. A Tripsina de Grau de Sequenciamento de Worthington foi ainda purificada para remover vestígios de proteases contaminantes e produtos de autólise que poderiam interferir em experimentos de digestão de tripsina e exibe uma única banda no PAGE.

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  Worthington

  Trypsin Inhbitor, Ovomucoid, 1 gm

  R$2.683,52

  O inibidor de tripsina de soja (SBTI) cristalizado pela primeira vez por Kunitz (1945) é um dos vários inibidores encontrados na soja. (Fratalli 1969; Millar et ai . 1969; Fratalli e Steiner 1968; Birk et ai . 1967). A preparação mais conhecida é a de Kunitz. Steiner e Fratalli (1969) revisaram os inibidores de Kunitz e Bowman-Birk. Uma proteína (ou polipeptídeo) inibidor de proteinase provavelmente possui ligações peptídicas compatíveis com o sítio reativo da protease. Finkenstadt e Laskowski (1965 e 1967) e Ozawa e Laskowski (1966) indicam que uma única ligação Arg-Ile é clivada pela tripsina; um complexo bimolecular covalente de inibidor e resultados de tripsina. Na dissociação aparece o inibidor virgem ou modificado; ver Hixson e Laskowski (1970a), Isheda et al. (1970) e Niekamp et ai . (1969).

  Peso molecular : 21.500 ± 800 (Wu e Scheraga 1972a).

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  Worthington

  Pepsin A, 1 gm

  R$1.811,38

  A pepsina tem ampla especificidade com preferência por peptídeos contendo ligações com L-aminoácidos aromáticos ou carboxílicos. Ele cliva preferencialmente C-terminal para Phe e Leu e, em menor grau, ligações Glu. A enzima não cliva em Val, Ala ou Gly. 

  Características moleculares:

  A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang  et al.  (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi  et al.  (1988) e Lin  et al.  (1989). 

  O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).

  Existem várias versões dos  genes PGA  encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único  gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).

  A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa  et al.  1981 e Ichinose  et al.  1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o  gene PGA  está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink  et al.  1993). A transcrição do  gene PGA  é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do  gene PGA  (Meijerink  et al.  1993). 

  Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson  et al.  1994).

  Composição:

  A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é  O -fosforilada em S68 (Tang  et al.  1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada. 

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  Worthington

  Collagenase, Type 4, 100 mg

  R$737,97

  As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.

  Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5

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