Polifenol Oxidase (Tirosinase) Um pó liofilizado. Armazenar a -20°C. Requer envio especial: Ice Pack. Armazenar a -20°C. REQUER ENVIO ESPECIAL: ICE PACK |
≥500 unidades por mg de peso seco |
Polyphenol Oxidase (Tyrosinase), 100 ku
R$2.113,27
Monofenol, Dihidroxifenilalanina: O2 Oxidorredutase
Tirosinase
Reação enzimática (a imagem será aberta em uma nova janela)
A polifenol oxidase (tirosinase) (TY) é uma oxidase bifuncional contendo cobre com atividade de catecolase e cresolase (Malmström e Rydén 1968):
Jolley et ai . (1974) referem-se a ele como um oxigênio e 4 fenol oxidase de transferência de elétrons. É responsável por reações de escurecimento em toda a escala filogenética.
Embora uma tirosinase de Neurospora crassa tenha sido purificada (Fling et ai . 1963), a maior parte do trabalho foi feito com a enzima do cogumelo, embora os rendimentos e a consistência sejam fracos; sua multiplicidade foi mostrada por Smith e Krueger (1962). Bouchiloux et ai . (1963) obtiveram quatro enzimas. Ver revisão de Nelson e Mason (1970).
Peso molecular : 128.000 (Duckworth e Coleman 1970).
Composição : A enzima é um tetrâmero contendo quatro gramas de átomos de cobre por molécula (Jolley et al . 1974), e dois sítios de ligação para compostos aromáticos incluindo substratos fenólicos. Há também um sítio de ligação distintamente diferente para o oxigênio, o sítio do cobre (Duckworth e Coleman 1970). O cobre está provavelmente no estado cuproso; a inativação da enzima está associada ao aumento de Cu 2+ . (Kertész et ai . 1972). A composição de aminoácidos foi determinada. Extensos estudos estruturais foram relatados por Jolley et al . (1969); e Duckworth e Coleman (1970). Ver também Jolley et ai . (1972, 1973 e 1974).
Disponível por encomenda
Produtos relacionados
-
R$3.773,70Adicionar ao carrinho
As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.
Definição da unidade : Uma unidade libera um micromol de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.
-
R$1.811,38Adicionar ao carrinho
A pepsina tem ampla especificidade com preferência por peptídeos contendo ligações com L-aminoácidos aromáticos ou carboxílicos. Ele cliva preferencialmente C-terminal para Phe e Leu e, em menor grau, ligações Glu. A enzima não cliva em Val, Ala ou Gly.
Características moleculares:
A sequência de aminoácidos da pepsina suína foi determinada por Tang et al. (1973) e Moravek e Kostka (1974), e posteriormente confirmado por análise de cDNA por Tsukagoshi et al. (1988) e Lin et al. (1989).
O gene do pepsinogênio A ( PGA ) é dividido entre nove éxons que abrangem aproximadamente 9,4 kb de DNA genômico (Sogawa 1983).
Existem várias versões dos genes PGA encontrados em populações humanas e de chimpanzés, mas as atividades desses vários produtos gênicos são indistinguíveis (Taggart 1985 e Zelle 1988). Em contraste, análises de Southern blot de uma amostragem de porcos sugerem que há apenas um único gene PGA encontrado em todos os porcos (Evers 1988).
A produção de PGA é controlada principalmente ao nível da transcrição (Sogawa et al. 1981 e Ichinose et al. 1988). Em humanos e porcos, verificou-se que o gene PGA está sob controle transcricional específico do tecido, com mRNA detectado apenas na mucosa fúndica gástrica (Ichinose 1991 e Meijerink et al. 1993). A transcrição do gene PGA é regulada por proteínas ativadoras da transcrição que atuam em 3 regiões principais nas regiões promotoras e de iniciação do gene PGA (Meijerink et al. 1993).
Existem quatro proteínas pepsinas relatadas: pepsina A, pepsina B (parapepsina I), pepsina C (gastricsina) e pepsina D (uma versão não fosforilada da pepsina A) (Lee e Ryle 1967). A pepsina A é a protease gástrica predominante; pequenas quantidades das outras pepsinas foram detectadas. As pepsinas B e C compartilham um maior grau de homologia entre si. No cão, B e C compartilham 89% de identidade, A e B compartilham 44% de identidade e A e C compartilham 45% de identidade (calculado com base em Thompson et al. 1994).
Composição:
A pepsina é uma proteína monomérica, de dois domínios, principalmente beta, com alta porcentagem de resíduos ácidos. A pepsina suína tem 4 resíduos básicos e 42 resíduos ácidos e é O -fosforilada em S68 (Tang et al. 1973). Para que a proteína seja ativa, um dos dois resíduos de aspartato no sítio catalítico deve ser protonado e o outro desprotonado. Isso ocorre entre pH 1 e 5, e acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.
-
R$15.765,68Adicionar ao carrinho
As colagenases brutas são amplamente utilizadas em procedimentos de isolamento de células primárias enzimáticas e dissociação de tecidos. A maioria dos pesquisadores emprega preparações de colagenase bruta como os Tipos 1, 2, 3 e 4 ou colagenase purificada cromatograficamente (Código: CLSPA); este último geralmente combinado com enzimas secundárias como elastase, hialuronidase, etc. Para melhores resultados, a mistura precisa de atividades proteolíticas deve ser adaptada ao tecido a ser dissociado. As correlações entre o tipo e a eficácia com diferentes tecidos têm sido boas, mas não perfeitas, e podem depender parcialmente dos parâmetros de uso e objetivos, bem como das variações de lote para lote. Para obter mais informações, consulte as informações do Programa de Amostragem de Colagenase . Worthington também publica um Guia de Dissociação de Tecidos que fornece informações adicionais sobre as enzimas usadas para essas aplicações e referências específicas para vários tipos de células e tecidos.
Definição da unidade : Uma unidade libera um micromole de equivalentes de L-leucina do colágeno em 5 horas a 37°C, pH 7,5.
-
R$637,34Adicionar ao carrinho
A lisozima hidrolisa preferencialmente as ligações β-1,4 glicosídicas entre o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina que ocorrem na estrutura da parede celular do mucopeptídeo de certos microrganismos, como Micrococcus lysodeikticus (Código do produto: ML). Uma atividade ligeiramente mais limitada é exibida em relação aos oligômeros de quitina. Tem um peso molecular de 14.388 daltons. O pH ótimo é 9,2. A lisozima é inibida por agentes tensoativos como dodecil sulfato, álcool e ácidos graxos. Derivados de imidazol e indol formam complexos de transferência de carga inibitória.
Estabilidade/Armazenamento : Estável por 3-5 anos a 2-8°C. Soluções em pH 4-5 são estáveis por várias semanas sob refrigeração e por dias em temperatura ambiente. Armazenar a 2-8°C.
Nota técnica : Devido a diferenças de ensaio, 8.000u/mg pelo ensaio de Worthington é equivalente a 50.000u/mg reivindicado por outros fornecedores.
Definição de Unidade : Uma Unidade é igual a uma diminuição na turbidez de 0,001 por minuto a 450 nm a pH 7,0 e 25°C, usando uma suspensão de 0,3 mg/ml de células Micrococcus lysodeikticus (código de produto WBC ML) como substrato.